La diferència clau entre l'al·losterisme positiu i negatiu és que l'al·losterisme positiu en proteïnes mostra una gran afinitat pels lligands, mentre que l'al·losterisme negatiu en proteïnes mostra una baixa afinitat pels lligands.
L'al·losterisme o comportament al·lostèric és el fenomen en què l'activitat d'una proteïna es pot alterar en funció de la unió d'algunes molècules en un lloc diferent del lloc actiu de la proteïna (específicament en els enzims). Un alosterisme positiu indica que la unió d'una molècula efectora a un enzim fa que l'enzim canviï la seva configuració a una forma activa. En canvi, un al·losteirsme negatiu indica que la unió d'una molècula efectora fa que l'enzim canviï la seva configuració d'una forma activa a una forma inactiva.
Què és l'allosterisme positiu?
L'al·losterisme positiu és el canvi en la configuració d'una proteïna (sobretot un enzim) d'una forma inactiva a una forma activa després de la unió d'una molècula efectora. La molècula efectora s'uneix a un lloc diferent del lloc actiu de l'enzim; s'anomena lloc al·lostèric. Aquest procés també es coneix com a activació al·lostèrica.
Un exemple comú d'aquesta unió de molècules efectores és la unió de la molècula d'oxigen amb la molècula d'hemoglobina, que activa la molècula d'hemoglobina per transportar l'oxigen de manera efectiva a les cèl·lules. Allà, la molècula d'oxigen s'uneix amb el ferro ferros d'una molècula d'hemo a la molècula d'hemoglobina. La forma activa es coneix com a oxi-hemoglobina, mentre que la forma inactiva es coneix com a desoxi-hemoglobina.
Què és l'allosterisme negatiu?
L'al·losterisme negatiu és el canvi en la configuració d'un enzim d'una forma activa a una forma inactiva després de la unió d'una molècula efectora. La molècula efectora s'uneix a un lloc diferent del lloc actiu de l'enzim; s'anomena lloc al·lostèric. Aquest procés també es coneix com a inhibició al·lostèrica.
Figura 01: alosterisme positiu i negatiu
Durant l'al·losterisme negatiu, la unió d'un lligand disminueix l'afinitat de l'enzim pel substrat als altres llocs actius disponibles per a la unió al substrat. Un exemple és la unió de 2,3-BPG a un lloc al·lostèric de l'hemoglobina, que provoca una disminució de l'afinitat per l'oxigen de totes les subunitats.
Quina diferència hi ha entre l'allosterisme positiu i negatiu?
En un alosterisme positiu, la unió d'una molècula efectora a un enzim fa que l'enzim canviï la seva configuració a una forma activa, mentre que en l'al·losteirsme negatiu, la unió d'una molècula efectora fa que l'enzim canviï la seva configuració d'activa. formulari a la forma inactiva. La diferència clau entre l'al·losterisme positiu i negatiu és que l'al·losterisme positiu en proteïnes mostra una alta afinitat pels lligands, mentre que l'al·losterisme negatiu en proteïnes mostra una baixa afinitat pels lligands. A més, l'allosterisme positiu implica l'activació, mentre que l'allosterisme negatiu implica la inhibició. La unió de l'oxigen amb l'hemoglobina és un exemple d'al·losterisme positiu, mentre que la unió de 2, 3-BPG amb l'hemoglobina és un exemple d'al·losterisme negatiu.
La següent infografia presenta la diferència entre l'al·losterisme positiu i negatiu en forma de taula per comparar-les.
Resum: alosterisme positiu i negatiu
En l'al·losterisme o comportament al·lostèric, l'activitat d'una proteïna es pot alterar en funció de la unió d'algunes molècules en un lloc diferent del lloc actiu de la proteïna (específicament en els enzims). La diferència clau entre l'al·losterisme positiu i negatiu és que l'al·losterisme positiu en proteïnes mostra una alta afinitat pels lligands, mentre que l'al·losterisme negatiu en proteïnes mostra una baixa afinitat pels lligands.
