La diferència clau entre aspartil cisteïna i serina proteases són els seus grups funcionals que actuen com a residus catalítics. El grup funcional que actua com a residus catalítics de l'aspartil proteasa és un grup àcid carboxílic, mentre que a la cisteïna proteasa, un grup tiol o sulfhidril actua com a grup funcional al residu catalític, i a la serina proteasa, un grup hidroxil o un alcohol actua com a grup funcional. com a grup funcional al residu catalític.
Les proteases són enzims que catalitzen la proteòlisi, que és la descomposició de les proteïnes en polipèptids o aminoàcids més petits. Aquest procés té lloc mitjançant l'escissió dels enllaços peptídics dins de les proteïnes mitjançant un procés d'hidròlisi. Les proteases estan implicades en moltes funcions biològiques, com ara la digestió de les proteïnes ingerides, el catabolisme de les proteïnes i la senyalització cel·lular. Les proteases estan presents en totes les formes de vida. L'aspartil, la cisteïna i la serina són tres proteases importants que tenen un paper clau en els organismes vius.
Què són les proteases aspartil?
Les aspartil proteases són un tipus d'enzims que trenquen proteïnes. Tenen dos aspartats altament conservats al lloc actiu i són òptimament actius a pH àcid. Aquestes proteases escinden enllaços dipeptídics que tenen residus hidrofòbics, així com un grup beta-metilè. El mecanisme catalític de l'aspartil proteasa és un mecanisme àcid-base. Això implica la coordinació d'una molècula d'aigua amb dos residus d'aspartat. Un aspartat activa la molècula d'aigua eliminant un protó. Això permet que l'aigua realitzi un atac nucleòfil al carboni carbonílic del substrat. Com a resultat, genera un intermedi oxianió tetraèdric que s'estabilitza mitjançant enllaços d'hidrogen amb el segon residu d'aspartat. La reordenació d'aquest intermedi és responsable de la divisió del pèptid en dos productes pèptids.
Figura 01: Aspartil proteasa
Hi ha cinc superfamílies de proteases aspártiques: el clan AA, que és una família, el clan AC, que és una família de peptidases senyal II, el clan AD, que és una família de presenilines, el clan AE, que és una família d'endopeptidases GPR, i el clan AF, que és una família omptin.
Què són les cisteïna proteases?
Les cisteïna proteases són un grup d'enzims hidrolases que degraden les proteïnes. Mostren un mecanisme catalític que implica un tiol de cisteïna nucleòfil en una tríada o diada catalítica. El pas inicial en el mecanisme catalític de les cisteïna proteases és la desprotonació. El grup tiol es desprotona dins del lloc actiu de l'enzim per un aminoàcid adjacent com la histidina, que té una cadena lateral bàsica. El següent pas és l'atac nucleòfil del sofre aniònic desprotonat de la cisteïna al substrat. Aquí, el fragment del substrat s'allibera amb una amina, i el residu d'histidina de la proteasa restaura la seva forma desprotonada. Això dóna lloc a la formació de l'intermedi tioèster del substrat, que uneix el nou extrem carboxi amb el tiol de cisteïna. L'enllaç tioèster s'hidrolitza per generar un fragment d'àcid carboxílic al fragment de substrat restant.
Figura 02: cisteïna proteasa
Les proteases de cisteïna tenen múltiples papers en la fisiologia i el desenvolupament. A les plantes, tenen un paper important en el creixement, desenvolupament, acumulació i mobilització de proteïnes d'emmagatzematge. En humans, són importants en la senescència i l'apoptosi, les respostes immunitàries, el processament de prohormones i la remodelació de la matriu extracel·lular per al desenvolupament del con.
Què són les serina proteases?
Les serina proteases també són un grup d'enzims proteolítics que tallen els enllaços peptídics de les proteïnes. La serina serveix com a aminoàcid nucleòfil al lloc actiu de l'enzim. Aquests estan presents tant en eucariotes com en procariotes. Les serina proteases solen dividir-se en diferents categories per una estructura distintiva que consta de dos dominis de barril beta que convergeixen al lloc catalític actiu i també en funció de la seva especificitat de substrat. Són semblants a la tripsina, a la quimotripsina, a la trombina, a l'elastasa i a la subtilisina.
Figura 03: serina proteasa
Les proteases semblants a la tripsina escinden els enllaços peptídics seguint un aminoàcid carregat positivament com la lisina o l'arginina. Són específics de residus carregats negativament com l'àcid aspártic o l'àcid glutàmic. Les proteases semblants a la quimotripsina són més hidròfobes. La seva especificitat rau en grans residus hidrofòbics com tirosina, triptòfan i fenilalanina. Les proteases semblants a la trombina inclouen la trombina, que és un plasminogen que activa els teixits, i la plasmina. Aquests ajuden en la coagulació de la sang i la digestió i també en la fisiopatologia en els trastorns neurodegeneratius. Les proteases semblants a l'elastasa prefereixen residus com l'alanina, la glicina i la valina. Les proteases semblants a la subtilisina inclouen serina en procariotes. Comparteix un mecanisme catalític que utilitza una tríada catalítica per crear una serina nucleòfila. La regulació de l'activitat de la serina proteasa requereix una activació inicial de la proteasa i la secreció d'inhibidors.
Quines similituds hi ha entre aspartil cisteïna i serina proteases?
- Les proteases de l'aspartil, la cisteïna i la serina catalitzen la ruptura de proteïnes mitjançant la ruptura dels enllaços peptídics.
- Els mecanismes són similars on els residus del lloc actiu ataquen els enllaços peptídics fent-los trencar.
- Tots contenen nucleòfils.
- Tots són proteïnes.
Quina diferència hi ha entre aspartil cisteïna i serina proteases?
La diferència clau entre aspartil cisteïna i serina proteases depèn del seu grup funcional, que actua com a residus catalítics. A l'aspartil proteasa, un grup àcid carboxílic actua com a grup funcional, mentre que a la cisteïna proteasa, un grup tiol o sulfhidril actua com a grup funcional, i a la serina proteasa, un grup hidroxil o un alcohol actua com a grup funcional.
Les proteases aspartil tenen un lloc actiu d'aspartat, mentre que les proteases de cisteïna tenen un lloc actiu de cisteïna. El residu del lloc actiu de la serina proteasa és un grup hidroxil. Per tant, aquesta també és una altra diferència entre aspartil cisteïna i serina proteases. A diferència de les proteases de serina i cisteïna, les aspartil proteases no formen un intermedi covalent durant el procés d'escissió. Per tant, la proteòlisi es produeix en un sol pas per a les aspartil proteases.
La infografia següent presenta les diferències entre l'aspartil cisteïna i les serina proteases en forma tabular per comparar-les.
Resum: Aspartil cisteïna i serina proteases
Les proteases són enzims que catalitzen la descomposició de les proteïnes en polipèptids o aminoàcids més petits. La diferència clau entre aspartil cisteïna i serina proteases és el grup funcional que actua com el seu residu catalític. Un grup d'àcid carboxílic actua com a grup funcional en l'aspartil proteasa, mentre que un grup tiol o sulfhidril actua com a grup funcional en la cisteïna proteasa. Un grup hidroxil o un alcohol actua com a grup funcional de la serina proteasa.
