La diferència clau entre la inhibició no competitiva i al·lostèrica és que en la inhibició no competitiva, la velocitat màxima de reacció catalitzada (Vmax) disminueix i la concentració de substrat (Km) es manté sense canvis, mentre que en la inhibició al·lostèrica, la Vmax es manté sense canvis. i el km augmenta.
Els enzims són essencials per a la majoria de reaccions que tenen lloc en els organismes. Normalment, un enzim catalitza una reacció reduint l'energia d'activació necessària per a la reacció. Però els enzims s'han de regular acuradament per controlar els nivells de productes finals que arriben a nivells no desitjats. Es controla per inhibició enzimàtica. Un inhibidor enzimàtic és una molècula que altera la via de reacció normal entre un enzim i un substrat.
Un lloc actiu és la regió d'un enzim on els substrats s'uneixen i experimenten una reacció química. Un lloc al·lostèric és on permet que les molècules s'activin o inhibeixin l'activitat enzimàtica. La cinètica enzimàtica té un paper important durant la inhibició de l'enzim. La velocitat màxima de reacció característica d'un enzim particular a una concentració determinada es coneix com a velocitat màxima o Vmax. La concentració de substrat que dóna la velocitat que és la meitat de Vmàx és Km.
Què és la inhibició no competitiva?
La inhibició no competitiva és un tipus d'inhibició enzimàtica on l'inhibidor redueix l'activitat de l'enzim i s'uneix igualment bé a l'enzim, tant si està unit al substrat com si no. En altres paraules, la inhibició no competitiva és quan l'inhibidor i el substrat s'uneixen a l'enzim en un moment donat. Quan tant el substrat com l'inhibidor s'uneixen a l'enzim, forma un complex enzim-substrat-inhibidor. Un cop format aquest complex, no pot produir cap producte. Només es pot convertir de nou al complex enzim-substrat o al complex enzim-inhibidor.
Figura 01: Inhibició no competitiva
En la inhibició no competitiva, l'inhibidor té la mateixa afinitat per l'enzim i el complex enzim-substrat. El mecanisme més comú d'un inhibidor no competitiu és la unió reversible de l'inhibidor a un lloc al·lostèric. Però l'inhibidor també té la capacitat d'unir-se directament al lloc actiu. Un exemple d'inhibidor no competitiu és la conversió de la piruvat quinasa en piruvat. La conversió del fosfoenolpiruvat per produir piruvat és catalitzada per la piruvat quinasa. Un aminoàcid anomenat alanina, que es sintetitza a partir del piruvat, inhibeix l'enzim piruvat quinasa durant la glucòlisi. L'alanina actua com un inhibidor no competitiu.
Què és la inhibició al·lostèrica?
La inhibició al·lostèrica és un tipus d'inhibició enzimàtica on l'inhibidor alenteix l'activitat de l'enzim desactivant l'enzim i unint-se a l'enzim al lloc al·lostèric. Aquí, l'inhibidor no competeix directament amb el substrat al lloc actiu. Però, indirectament, canvia la composició de l'enzim. Un cop canvia la forma, l'enzim es torna inactiu. Així, ja no es pot unir amb el substrat corresponent. Això, al seu torn, frena la formació de productes finals.
Figura 02: Inhibició al·lostèrica
La inhibició al·lostèrica evita la formació de productes innecessaris, reduint el malbaratament energètic. Un exemple d'inhibició al·lostèrica és la conversió d'ADP a ATP en la glucòlisi. Aquí, quan hi ha un excés d'ATP al sistema, l'ATP serveix com a inhibidor al·lostèric. S'uneix a la fosfofructocinasa, que és un dels enzims implicats en la glucòlisi. Això frena la conversió ADP. Com a resultat, l'ATP evita la producció innecessària de si mateix. Per tant, no es necessita una producció excessiva d'ATP quan hi ha quantitats adequades.
Quines similituds hi ha entre la inhibició no competitiva i la al·lostèrica?
- Ambdós tipus d'inhibicions enzimàtiques frenen l'activitat de l'enzim.
- Els inhibidors de les dues inhibicions enzimàtiques no competeixen amb el substrat al lloc actiu.
- Els inhibidors canvien indirectament la composició de l'enzim.
- Els dos inhibidors canvien la forma de l'enzim.
Quina diferència hi ha entre la inhibició no competitiva i la al·lostèrica?
En la inhibició no competitiva, el Vmax de la reacció disminueix mentre es deixa el valor de Km sense canvis. En canvi, en la inhibició al·lostèrica, el Vmax es manté sense canvis i el valor de Km augmenta. Per tant, aquesta és la diferència clau entre la inhibició no competitiva i al·lostèrica. La inhibició al·lostèrica se centra més en l'ús de substàncies químiques que alteren l'activitat de l'enzim en unir-se a un lloc al·lostèric, mentre que els inhibidors no competitius sempre detenen l'enzim de treball unint-se directament a un lloc alternatiu.
La següent infografia tabula les diferències entre la inhibició no competitiva i al·lostèrica per comparar-les.
Resum - Inhibició no competitiva vs al·lostèrica
La inhibició no competitiva és una inhibició enzimàtica on l'inhibidor redueix l'activitat de l'enzim i s'uneix igualment bé a l'enzim tant si està unit al substrat com si no. La inhibició al·lostèrica és un tipus d'inhibició enzimàtica on l'inhibidor alenteix l'activitat de l'enzim desactivant l'enzim i s'uneix a l'enzim al lloc al·lostèric. La diferència clau entre la inhibició no competitiva i al·lostèrica és que la velocitat màxima de reacció catalitzada (Vmax) es redueix i la concentració de substrat (Km) es manté sense canvis en la inhibició no competitiva mentre que la Vmax es manté sense canvis i Km augmenta en la inhibició al·lostèrica. inhibició.
