Diferència clau: Kd vs Km
Kd i Km són constants d'equilibri. La diferència clau entre Kd i Km és que Kd és una constant termodinàmica mentre que Km no és una constant termodinàmica.
Kd es refereix a la constant de dissociació mentre que Km és la constant de Michaelis. Aquestes dues constants són molt importants en l'anàlisi quantitativa de les reaccions enzimàtiques.
Què és Kd?
Kd és constant de dissociació. També es coneix com a constant de dissociació d'equilibri pel seu ús en sistemes d'equilibri. La constant de dissociació és la constant d'equilibri de les reaccions on un compost gran es converteix en components petits de manera reversible. El procés d'aquesta conversió també es coneix com a dissociació. Una molècula iònica sempre es dissocia en els seus ions. Aleshores, la constant de dissociació o Kd és una magnitud que expressa fins a quin punt una substància particular en solució es dissocia en ions. Així, això és igual al producte de les concentracions dels ions respectius dividit per la concentració de la molècula no dissociada.
AB ↔ A + B
A la reacció general anterior, la constant de dissociació, Kd es pot donar com a continuació.
Kd=[A][B] / [AB].
A més, si hi ha una relació estequiomètrica, cal incloure els coeficients estequiomètrics a l'equació.
xAB ↔ aA + bB
L'equació de la constant de dissociació, Kd per a la reacció anterior és la següent:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
Concretament, en aplicacions bioquímiques, Kd ajuda a determinar la quantitat de productes donats per una reacció química en presència d'un enzim. El Kd d'una reacció enzimàtica expressa l'afinitat lligand-receptor. En altres paraules, indica la capacitat d'un substrat per sortir del receptor d'un enzim. D' altra banda, descriu amb quina força s'uneix un substrat a l'enzim.
Què és el km?
Km és la constant de Michaelis. A diferència de Kd, Km és una constant cinètica. La seva principal aplicació és en la cinètica enzimàtica, és a dir, per determinar l'afinitat d'un substrat per unir-se a un enzim. La constant s'expressa relacionant la concentració de substrat amb la velocitat de reacció en presència d'un enzim. En conseqüència, la constant de Michaelis o Km és la concentració del substrat quan la velocitat de la reacció arriba a la meitat de la seva velocitat màxima.
Figura 1: la relació entre la velocitat de reacció i la concentració de substrat en una reacció enzimàtica.
Durant una reacció entre l'enzim (E) i el substrat (S), la formació de productes (P) és la següent:
E + S ↔ complex E-S ↔ E + P
Si les constants d'equilibri de la reacció anterior són les següents, podeu derivar Km d'aquestes constants.
Km=K-1 + K+2 / K+1
Determinació de Km segons el concepte de Michael
Michaelis va desenvolupar una relació utilitzant la concentració de substrat, [S] i la velocitat màxima de reacció, Vmax. La relació entre la concentració de substrat i Km d'una reacció enzimàtica és la següent:
v=Vmàx[S]/Km + [S]
v és la velocitat en qualsevol moment, mentre que [S] és la concentració de substrat en un moment determinat i Vmax és la velocitat màxima de la reacció. Km és la constant de Michaelis de l'enzim de la reacció. El valor de la constant de Michaelis depèn de l'enzim. En conseqüència, un valor petit de Km indica que l'enzim es satura amb una petita quantitat de substrat. Aleshores s'obté el Vmax a una concentració baixa de substrat. En canvi, un valor Km alt indica que l'enzim necessita una gran quantitat de substrat per saturat.
Quina diferència hi ha entre Kd i Km?
Kd vs Km |
|
| Kd és la constant de dissociació. | Km és la constant de Michaelis. |
| Natura | |
| Kd és una constant termodinàmica. | Km és una constant cinètica. |
| Detalls | |
| Kd representa l'afinitat d'un substrat cap a un enzim. | Km representa la relació entre la concentració del substrat i la velocitat de reacció. |
Resum: Kd vs Km
Kd i Km són constants d'equilibri que descriuen les propietats de les reaccions enzimàtiques. La diferència clau entre Kd i Km és que Kd és una constant termodinàmica mentre que Km no és una constant termodinàmica.
